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乳酸脱氢酶是一种含锌的氧化还原酶类,人体以心、肾、骨骼肌含量最丰富,其次为肝、脾、胰及肺组织含量亦较多。
1.原理
340nm处吸光度的增加速率与样品中LD活性成正比。
2.生理变异
血清LD高低和性别关系不大,婴儿酶活性可达成年人两倍,儿童和少年活性比成年人高10%~l5%。
3.参考值 血清LD-P法:200~380U/L(成人)。
4.临床意义
血清LD活性增高主要见于心肌梗死、肝病、肺梗死、恶性肿瘤、白血病、恶性淋巴瘤等的辅助诊断。
某些肿瘤转移后所致的胸、腹水中LD活性往往也升高。
5.LD同工酶检测原理及临床意义
LD是由H亚基和M亚基构成的四聚体,不同的组合方式构成五种同工酶。
1)方法 琼脂糖电泳法
血清LD同工酶目前常用琼脂糖凝胶电泳法测定。
2)临床意义
LD同工酶在组织中的分布可将其分为三类。
以LD1为主,主要在心肌,可占总酶的50%,也存在于红细胞内;
以LD5为主,存在于横纹肌,肝中也有;
以LD3为主,存在于肺、脾等。
在成年人存在着如下规律:LD2>LD1>LD3>LD4>LD5
①急性心肌梗死发作后早期,LD1升高更早更明显,可致LD1/LD2比值增高。
②活动性风湿性心肌炎、急性病毒性心肌炎及某些溶血性疾病,肾坏死、假性肥大性肌营养不良等,LD1及LD2的活性也升高。
③当急性肺部病变、白血病、胶原病、心包炎、病毒感染等LD2及LD3增高。而恶性病时,LD3也常增高。
④肝炎、急性肝细胞损害及骨骼肌损伤时LD5常常增高。而当心肌梗死并发充血性心力衰竭时,LD5也可升高。
延伸阅读:乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD [1] 或LDH [2] ,EC1.1.1.27 [2] )是一类NAD依赖性激酶,有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基,可构成6种四聚体同工酶。 [3] 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体,常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶(LDH1-5),C亚基则仅组成一种LDH同工酶即LDH-C4。 [3]
乳酸脱氢酶为含锌离子的金属蛋白,分子量为135-140kD,是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以肾脏含量最高,其次是心肌和骨肌。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。 [4]
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