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可变区和恒定区：
通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端(N-末端)氨基酸序列变化很大，称此区为可变区(V)，而羧基末端(C-末端)则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。
1.可变区(variableregion,V区) 位于L链靠近N端的1/2(约含108～111个氨基酸残基)和H链靠近N端的1/5或1/4(约含118个氨基酸残基)。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。
2.恒定区(constantregion,C区) 位于L链靠近C端的1/2(约含105个氨基酸残基)和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域(约从119位氨基酸至C末端)。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二体(或称抗抗体)均能与这两种抗不同外毒素的抗体(IgG)发生结合反应。这是制备第二抗体，应用荧光、酶、同位毒等标记抗体的重要基础。
延伸阅读：
免疫球蛋白(Ig)指具有抗体(Ab)活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G(IgG)、免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白D(IgD)和免疫球蛋白E(IgE)。
免疫系统由免疫组织、器官、免疫细胞及免疫活性分子等组成。免疫球蛋白是免疫活性分子中的一类，而免疫活性分子包括免疫细胞膜分子，如抗原识别受体、分化抗原、主要组织相容性分子以及一些其他受体分子等;也包括由免疫细胞和非免疫细胞合成和分泌的分子，如免疫球蛋白分子、补体分子以及细胞因子等。免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。
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