导读中国科学院生物物理研究所胡俊杰教授及其合作者报道，内质网(ER)融合素(ATL)参与调节ER中的货物流动性和COPII形成。他们的发现于6月25日在P
中国科学院生物物理研究所胡俊杰教授及其合作者报道，内质网(ER)融合素(ATL)参与调节ER中的货物流动性和COPII形成。他们的发现于6月25日在PNAS上发表，为管状ER网络的生理作用提供了重要的见解。
在真核细胞中，ER形成连续片和小管的复杂网络。小管由一类完整的膜蛋白，网状结构和REEP形成，随后通过发动蛋白样GTP酶原子酶以3向连接的形式连接。
哺乳动物细胞中ATL的缺失或突变导致长的无支链ER小管，表明小管之间缺乏融合，并且人ATL1的突变与遗传性痉挛性截瘫有关。胡教授之前的研究表明，ATL及其同源物介导了ER的融合，特别是管状网络，但管状ER网络的特定生理功能仍不清楚。
折叠和适当修饰后，货物蛋白通过COPII涂覆的囊泡离开ER。研究人员发现，在ATL缺失的细胞中，细胞周围的COPII形成急剧减少，ER输出变得有缺陷。
虽然ER退出站点启动不受影响，但许多站点未能招募COPII亚基。随后，体外囊泡释放测定显示，在缺乏ATL的细胞中，货物包装进入COPII囊泡的效率显着降低。
进一步的研究发现，在没有ATL的情况下，ER的移动性较差。有趣的是，ATL R77A可以恢复货物的流动性和COPII的形成，它能够束缚，但不能融合ER小管。
这些发现表明ATL介导的膜束缚在维持ER内容物的必要移动性中起关键作用，以允许将货物蛋白质有效包装成COPII囊泡。已经表明膜张力影响膜组分的移动性。ATL的活性，特别是在膜束缚中，可能有助于调节ER中的膜张力。
标签：蛋白调控
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