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研究人员在分子水平上抗击流感

导读 分子病毒学家查德·佩蒂特(Chad Petit)博士运用基础科学来对抗流感-通过原子级实验。在研究改进在伯明翰的同事对H7N9等流感病毒株,佩蒂

分子病毒学家查德·佩蒂特(Chad Petit)博士运用基础科学来对抗流感-通过原子级实验。

在研究改进在伯明翰的同事对H7N9等流感病毒株,佩蒂特和他的阿拉巴马大学的流感治疗方法有详细的抑制的结合位点和机制的流感病毒的两个小分子抑制剂实验。他们的报告发表在生物化学杂志。

UAB生物化学和分子遗传学助理教授Petit研究的两种实验抑制剂是小分子,其确切的作用机理尚不清楚。抑制剂针对的关键流感蛋白称为NS1,该蛋白具有多种作用,可在流感感染期间阻断人体的免疫反应。因此,NS1对于流感病毒的存活和适应性至关重要。

Petit和他的同事使用核磁共振波谱(NMR)来探测抑制剂与NS1的相互作用。他们首先表明,抑制剂-称为A9和A22-仅与NS1的两个独立折叠的结构域(NS1效应子结构域)之一相互作用。

研究人员指出,这两种小分子抑制剂的结构都与称为CPSF30的宿主蛋白片段非常相似,该蛋白与NS1效应子域结合以缩短人体的免疫反应。因此,研究人员假设A9和A22通过干扰NS1效应子域与CPSF30之间的相互作用来阻断流感病毒复制并阻断NS1功能。

NMR数据揭示了抑制剂结合中涉及的NS1效应子域的特定氨基酸。研究人员使用了来自不同流感株(包括H7N9株)的两种截然不同的NS1蛋白,结果表明两种NS1蛋白中相似的氨基酸序列参与了抑制剂的结合。

然后,UAB研究人员使用由UAB Microbiology助理教授Todd Green博士领导的X射线晶体学确定1918年“西班牙”流感的NS1效应子域的三维结构。这使他们能够将A9 / A22结合位点定位到该结构上,从而证实了他们的假设-A9和A22与已知与宿主蛋白CPSF30结合的NS1效应域疏水口袋相互作用。

晶体学数据还显示,使用与NS1效应子域的两个其他已知二聚体不同的界面,NS1效应子域能够二聚化。这种新的二聚体形式的生物学意义尚不清楚。

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