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科学家阻止分子在神经细胞内部移动以防止细胞死亡

导读 肌萎缩性侧索硬化症(ALS,或Lou Gehrig病)是一种破坏性运动性疾病,破坏了运动神经细胞。被诊断为ALS的人会逐渐失去控制肌肉运动的能力,

肌萎缩性侧索硬化症(ALS,或Lou Gehrig病)是一种破坏性运动性疾病,破坏了运动神经细胞。被诊断为ALS的人会逐渐失去控制肌肉运动的能力,最终无法说话,进食,运动或呼吸。在某些类型的痴呆症中也发现了ALS背后的细胞机制。

最近发表在《自然医学》上的一项科学研究发现,RNA结合蛋白可能有助于ALS疾病发展。细胞使RNA携带从DNA到蛋白质构建机器的蛋白质制造说明。

罪魁祸首蛋白TDP-43通常与新阅读的RNA小片段结合,并帮助将片段穿梭在神经细胞核内部。这项研究首次描述了神经细胞内部错位的TDP-43的分子后果,并表明纠正其位置可以恢复神经细胞的功能。TDP-43在神经细胞中的错位是ALS和其他神经系统疾病(包括额颞痴呆(FTD),阿尔茨海默氏病,帕金森氏病和亨廷顿氏病)的标志。表征这些疾病背后共同机制的研究可能会产生广泛的影响,并可能加速基础广泛的疗法的发展。

为了找到放错位置的TDP-43,研究人员在高倍镜下观察了因ALS或FTD死亡的人捐赠的神经细胞。他们发现TDP-43堆积在神经细胞线粒体中,这是负责产生神经细胞所需大量能量的关键结构。通过物理隔离受影响的线粒体,研究人员能够查明TDP-43在亚细胞结构内部的确切位置。他们还能够表征最有可能放错位置的蛋白质变异。

这项重要的工作由凯斯西储大学医学院病理学系的王兴隆博士及其实验室的一组科学家领导。

Wang解释说:“通过多种方法,我们已经确定面对线粒体内膜的基质是线粒体TDP-43的主要部位。”线粒体可能是TDP-43在各种主要神经退行性疾病中垂死的神经元中的主要蓄积位点。

研究人员发现,一旦进入线粒体,TDP-43便会恢复其RNA结合作用,并将自身与线粒体遗传物质结合。这破坏了线粒体为细胞产生能量的能力。Wang的团队能够准确地识别线粒体中被TDP-43结合的RNA,并观察由此产生的线粒体蛋白复合物的分解。这一发现为神经细胞内部TDP-43错位的后果提供了急需的澄清,并为涉及一系列神经系统疾病的更深入研究打开了大门。尽管研究集中在ALS和FTD上,但Wang表示:“ TDP-43的错误定位代表了与半数以上的阿尔茨海默氏病患者的症状密切相关的关键病理特征。”

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